Un grupo liderado por los doctores Javier González del INBIONATEC y Valeria Campos-Bermudez del CEFOBI, demostraron las bases moleculares sobre cómo funciona la glioxalasa I del maíz: una enzima encargada de proteger a la planta de infecciones por hongos, así como en situaciones de estrés hídrico y térmico, mediante la eliminación del agente mutagénico metilglioxal. Estas investigaciones fueron publicadas este mes en la prestigiosa revista FEBS Journal, de la Federación de Sociedades Europeas de Bioquímica.
La detoxificación de metilglioxal, un subproducto tóxico del metabolismo central de los azúcares, es un problema central para todas las formas de vida. La vía de la glioxalasa evolucionó para convertir eficientemente el metilglioxal en D-lactato a través de un hemitioacetal, intermediario derivado del glutatión. Recientemente, hemos demostrado que la glioxalasa I monomérica del maíz exhibe un plegamiento simétrico con dos cavidades, que potencialmente alberga dos sitios activos, en analogía con enzimas homólogas homodiméricas. En este trabajo confirmamos que solo una de las dos cavidades exhibe actividad de glioxalasa I y mostramos que adopta una estructura en forma de túnel al unirse el sustrato. Tal cambio conformacional da lugar a sitios de unión independientes para glutatión y metilglioxal en el mismo sitio activo, con importantes implicaciones para el mecanismo de reacción molecular, que ha sido objeto de debate durante varias décadas.
Más info: Deciphering the number and location of active sites in the monomeric glyoxalase I of Zea mays
